ICSC PAS Doctoral Dissertations
Recent Submissions
Displaying 1 - 2 of 2 records
- ItemKorelacje właściwości chemicznych i magnetycznych w epitaksjalnych heterostrukturach kobalt/magnetyt i kobalt/hematyt(Instytut Katalizy i Fizykochemii Powierzchni im. Jerzego Habera Polskiej Akademii Nauk, 2023-12-18) Kwiatek, Natalia; Instytut Katalizy i Fizykochemii Powierzchni im. Jerzego Habera Polskiej Akademii NaukCelem niniejszej rozprawy doktorskiej było zbadanie wzajemnych oddziaływań metaltlenek dla modelowych układów o funkcjonalności spintronicznej, w szczególności dla kobaltu osadzonego na podłożach z tlenków żelaza: antyferromagnetycznego hematytu αFe2O3(0001) oraz ferrimagnetycznego magnetytu Fe3O4(111). Do preparatyki omawianych struktur wykorzystano trzy różne podłoża monokrystaliczne: αAl2O3(0001),MgO(111) oraz Pt(111). Bardzo istotną częścią pracy było opanowanie technologii wytwarzania dwuwarstw Co/FeOx na cienkiej epitaksjalnej warstwie Pt o orientacji (111) osadzonej na MgO(111). Zarówno preparatyka warstw jak i zdecydowana większość badań strukturalnych i morfologicznych została przeprowadzona w aparaturach ultra-wysokiej próżni (UHV) grupy badawczej „Nanostruktury Powierzchniowe” w Instytucie Katalizy i Fizykochemii Powierzchni im. Jerzego Habera Polskiej Akademii Nauk. Nanoszenie warstw metalicznych i tlenkowych odbywało się przy użyciu techniki epitaksji z wiązki molekularnej (MBE), w przypadku tlenków – reaktywnie, a charakterystykę strukturalną i morfologiczną przeprowadzono in situ powierzchniowo czułymi technikami, takimi jak dyfrakcja niskoenergetycznych elektronów (LEED), mikroskopia niskoenergetycznych elektronów (LEEM), skaningowa mikroskopia tunelowa (STM) oraz mikroskopia sił atomowych (AFM). Charakterystykę chemiczną i magnetyczną przeprowadzono za pomocą technik laboratoryjnych:spektroskopii Mössbauera elektronów konwersji (CEMS), magnetooptycznego efektu Kerra (MOKE) oraz mikroskopii sił magnetycznych (MFM), oraz metodsynchrotronowych: spektroskopiiabsorpcyjnej promieniowania X (XAS) i mikroskopii elektronów wzbudzanych promieniowaniem X (X-PEEM), w obu przypadkach z wykorzystaniem efektu magnetycznego dichroizmu kołowego (XMCD). Większość warstw kobaltowych nanoszona była w formie klinowej z gradientem grubości Co w zakresie 0,2 do 3 nm. Pomiary STM pokazały, że zarówno na magnetycie jak i hematycie otrzymano periodyczną sieć samoorganizujących się nanocząstek Co,o średnich rozmiarach zmieniających się wzdłuż klina od 2-8 nm. Nanocząstki jednorodnie wypełniały badane powierzchnie, a ich rozkład odwzorowywał heksagonalne uporządkowanie nadstruktur bifazy, charakterystycznych dla powierzchni Fe3O4(111) iαFe2O3(0001). Wraz ze wzrostem grubości kobaltu, dla grubości ok. 0,8 nm, rozpoczyna się proces stopniowej koalescencji nanocząstek, prowadzący do wytworzenia się struktur łańcuchowych dla największych grubości. Za pomocą mikroskopii MFM zobrazowano strukturę magnetyczną warstw magnetytu na Pt(111). Zaobserwowano submikrometrowedomeny o rozmiarach rzędu 200 - 300 nm, świadczące o przeciwnych, prostopadłych składowych namagnesowania, którego źródłem jest kompetycja anizotropii kształtu i anizotropii magnetoelastycznej lub anizotropii związanej ze strukturalnymi domenami antyfazowymi. Właściwości magnetyczne układu Co/Fe3O4badane technikami MFM i MOKE były trudne do zinterpretowania ze względu na nakładanie się sygnałów od kobaltu i magnetytu.Pomiary MFM i MOKE warstw hematytu na Pt(111) potwierdziły ichantyferromagnetyczny charakter. Bardzo drobna struktura magnetycznaw obrazach MFM dla Co/α-Fe2O3została zinterpretowana jako niejednorodności namagnesowania, podczas gdy pomiary MOKEw geometrii podłużnej pokazały, że amplituda pętli histerezy pojawiających się począwszy od grubości 0,5 nm rośnie liniowo z grubością Co, dokumentując namagnesowanie w płaszczyźnie warstwy. Pomiary synchrotronowe XAS pokazały, że w warstwie interfejsowej układów Co/magnetyt i Co/hematyt następuje komplementarne utlenienie kobaltu do CoO i redukcja odpowiedniego tlenku żelaza. Pierwiastkowo czułe pomiary mikroskopowe PEEM-XMCD pokazały, że zarówno dla Co/Fe3O4 jak i Co/α-Fe2O3 domeny magnetyczne w kobalcie i tlenku są powielone w wyniku bezpośrednich oddziaływań wymiennych w interfejsie metal-tlenek. W układzie Co/Fe3O4 magnetyt wymusza strukturę domenową kobaltu. Drobne domeny magnetyczne charakterystyczne dla cienkich warstw magnetytu są obecne i odwzorowane dla warstw kobaltu powyżej grubości między 0,5 a 1 nm. W układzie Co/α-Fe2O3, począwszy od grubości 0,5 nm, kobalt ma strukturę domenową typową dla ferromagnetyka, z dominacją dużych domen namagnesowanych zgodnie ze spodziewaną sześciokrotną symetrią anizotropii magnetokrystalicznej. Obserwacja kontrastu XMCDnakrawędzi L-Fe w warstwie nominalnie antyferromagnetycznego hematytu świadczy o wystąpieniu w warstwie interfejsowejnieskompensowanego momentu magnetycznego w związku z oddziaływaniem z kobaltem. To zjawisko, jak również brak domen magnetycznych dla niskich pokryć Co, jest wynikiem interfejsowej redukcji tlenków i utlenienia kobaltu. Analiza pomiarów XMCD przy zastosowaniu reguły sum pokazała, że dla najwyższych grubościCo >1,5 nm obserwowana jest stała wartość średniego momentu magnetycznego na atom kobaltu (1,62 μB),zarówno dla Co/Fe3O4 jak iCo/α-Fe2O3. Redukcja wartości momentu magnetycznego dla niższych grubości wynika z obecności interfejsowej, paramagnetycznej w temperaturze pokojowej warstwy CoO, która magnetycznie rozcieńcza warstwę kobaltu.
- ItemTungsten aldehyde oxidoreductase from Aromatoleum aromaticum – biocatalyst for alcohol production(Instytut Katalizy i Fizykochemii Powierzchni Polskiej Akademii Nauk, 2023-03-14) Winiarska, Agnieszka; Instytut Katalizy i Fizykochemii Powierzchni Polskiej Akademii NaukTungsten-dependent aldehyde oxidoreductases (AOR) are metalloenzymes that catalyze oxidation of wide range of aldehydes. AORs are also the only enzymes that can catalyze the direct reduction of non-activated carboxylic acids to corresponding aldehydes, a low-redox reaction utilized in bacterial whole-cell systems for bioreductions to produce alcohols. AORs are mostly abundant in anaerobic, thermophilic bacteria and archaea and are highly oxygen-sensitive. In this work, a relatively oxygen-resistant AOR from the mesophilic bacterium Aromatoleum aromaticum (AORAa) was characterized as a biocatalyst of high application potential for the production of bioalcohols and other aldehyde derivatives. The enzyme contains a tungsten-metallopterin cofactor in its active site within the AorB subunit, which is connected via a chain of Fe4S4 clusters in the AorB and AorA subunits with a FAD cofactor in the AorC subunit of the enzyme complex. Similarly to previously characterized AORs, AORAa was shown to reduce carboxylic acids to aldehydes when coupled with strong reducing agents (Ti(III) or Eu(II) complexes). Surprisingly, AORAa was found to efficiently utilize the electrons from H2 oxidation for the reduction of carboxylic acids, establishing it as a new type of hydrogenase. AORAa was shown to reduce aliphatic, aromatic and heterocyclic acids with hydrogen as an electron donor. AORAa demonstrated hydrogenase activity also in NAD+ and BV2+ reduction. This activity was applied as an NADH-recycling system for a cascade reaction with NADH-dependent benzyl alcohol dehydrogenase from A. aromaticum (BaDH). In the cascade, AORAa simultaneously reduced NAD+ to NADH and benzoic acid to aldehyde, which was further converted to benzyl alcohol by BaDH at the expense of NADH. The only net reductant for bioalcohol production in this cascade was hydrogen. The simultaneous reduction of benzoate and NAD+ provoked a hypothesis of AORAa utilizing electron bifurcation for the reduction of carboxylic acids, which was falsified in a series of experiments. Although the highest activity in the reduction of acid was observed at pH 5.0 and for NAD+ at pH 8.0, both reactions were still catalyzed at pH 7.0. As a part of the catalytic characterization of AORAa, apparent steady-state kinetic parameters for selected electron acceptors in aldehyde oxidation and reductions with hydrogen were determined. Structural characterization of AORAa was conducted within this work by cryoelectron microscopy and mass photometry. The study showed that AORAa has an oligomeric structure of Aor(AB)nC, with the highest observed n=5. The structural details provided by the reconstructed density map of AORAa of 3.3 Å resolution revealed the striking structural homology of AorB with the known structure of AOR from Pyrococcus furiosus. The active site cofactor in both proteins consists of tungsten, coordinated by two metalopterins and other unknown ligands, which identification is crucial for solving AOR catalytic mechanism. Since the coordination of tungsten is not possible to be unambiguously solved by X-ray diffraction or even by spectroscopic methods, theoretical methods were applied to find the most probable ligands. The QM cluster and QM:MM models of different possible coordinations were verified by comparison to the crystal structure of AOR from P. furiosus. The study revealed the most probable structure of the oxidized tungsten cofactor. Meanwhile, the identification of tungsten lignads in the reduced enzyme was facilitated by W LIII-edge EXAFS of AORAa. The insights gained from the analysis of the binding of a benzoate molecule in the active site derived from structural data of AORAa and the newly determined composition of oxidized and reduced structures allowed for the formulation of a new mechanistic hypothesis of AOR-catalyzed aldehyde oxidation.